⏰ Обновена: 16.08.2024
Ензимът амилаза се секретира от панкреаса и околоушната слюнчена жлеза и разгражда сложните въглехидрати, превръщайки ги в монозахариди като глюкоза. Този ензим е наличен и при други бозайници, като химическият процес на храносмилането започва още в устната кухина.
Храната, която има голямо количество скорбяла, но малко захар – като ориз и картофи, започва да имат сладък вкус след дълго дъвчене, защото амилазата започва да разгражда скорбялата в захар.
Панкреасът и слюнчените жлези произвеждат амилазата (алфа амилаза), за да хидролизират скорблята в храната, превръщайки я в дизахариди, които се превръщат от други ензими в глюкоза, за да снабдяват тялото с енергия.
История
През 1831 г. Ерхард Фридрих Льохс (Erhard Friedrich Leuchs) описва хидролизата на скорбялата чрез слюнка, като измисля наличието на ензим в слюнката, “птялин”, което кръщава на древногръцката дума за слюнка: πτύαλον – птялон.
Съвременната история на ензимите започва през 1833, когато френските химици Анселм Пайен (Anselm Payen) и Жан-Франсоа Персос (Jean-François Persoz) изолират комплекс от амилаза от покълващ ечемик и го наричат “диастаза”. През 1862 г. Александър Якулович Данилевски (1838-1923) отделя панкреатичната амилаза от трипсина.
Човешка еволюция
След Неолитната революция преди 12 000 години, диетата на човека започва да се насочва повече към опитомяването на растенията и животните, вместо ловуването и събирането на диви растения.
Големите полимери, като скорбяла, частично се хидролизират в устата от ензима амилаза, преди да бъдат разцепени допълнително на захари. Следователно хората, които съдържат амилаза в слюнката, биха се възползвали от способността да усвояват скорбялата по-ефективно и в по-големи количества.
Въпреки очевидните ползи, ранните хора не са притежавали слюнчена амилаза, тенденция, която се наблюдава и при еволюционните роднини на човека, като шимпанзетата, които притежават само едно или пък никакви копия на гена, отговорен за производството на слюнна амилаза.
AMY1 – геннът за амилаза
Този ген, AMY1, произхожда от панкреаса. Дубликация на AMY1 гена му позволила да развие слюнчена специфичност, което ни е разрешило да го секретираме от слюнчена жлеза. Същото се е случило и при гризачите, като се подчертава значението на слюнната амилаза в организмите, които консумират сравнително големи количества скорбяла.
Въпреки това, не всички хора притежават еднакъв брой копия на гена AMY1. Популациите на тези, за които се знае, че разчитат повече на захариди, имат по-голям брой копия на AMY1 в сравнение с хората, които консумират сравнително по-малко скорбяла.
Връзката между консумацията на скорбяла и броя на специфичните за популацията копия на AMY1 предполага, че повече AMY1 копия в тези популации е естествен подбор на генотипа, което има ползи за населението и потомството.
Взаимоотношението е особено очевидно, когато се сравняват географски близки популации с различни хранителни навици, които притежават различен брой копия на гена AMY1. Такъв е случаят с някои азиатски населения, за които е доказано, че притежават по-малко копия AMY1 спрямо съседни селскостопански населения. Това предлага категорични доказателства, че естественият подбор е действал върху този ген, за разлика от възможността генът да се е разпространил чрез генетичен дрейф.
Видове амилаза
Специфичните амилази са обозначени с различни гръцки букви, но всички те са гликозидни хидролази и действат върху α-1,4-гликозидни връзки.
α-амилаза
α-амилазите са калциеви металоензими. Тези ензими действат на произволни места по веригата на полизахаридите и ги разграждат до малтотриоза или малтоза от амилоза, или малтоза, глюкоза и органичен декстрин от амилопектина.
Тъй като α-амилаза може да действа навсякъде върху субстрата, тя има тенденция да действа по-бързо от β-амилазата.
При животните той е основен храносмилателен ензим и оптималното му рН е 6,7–7,0.
В човешката физиология, както слюнчените, така и панкреатичните амилази са α-амилази.
Формата на α-амилазата се намира и в растения, някои мицеларни и някои бактерии.
β-амилаза
β-амилаза също се синтезира от бактерии, мицеларни и растения. β-амилазата катализира хидролизата на втората α-1,4 гликозидна връзка, отцепвайки две глюкозни единици (малтоза) наведнъж. По време на узряването на плодовете β-амилазата разгражда въглехидрати в малтоза, което води до сладкия вкус на узрелите плодове.
α-амилазата и β-амилазата присъстват в семената. β-амилазата е в неактивна форма преди покълването, докато α-амилазата и протеазите се появяват, след като започне покълването.
Много видове микроби произвеждат амилаза за разграждане на извънклетъчните въглехидрати.
Животинските тъкани не съдържат β-амилаза, въпреки че тя може да присъства в микроорганизми, съдържащи се в храносмилателния тракт. Оптималното рН за β-амилаза е 4,0–5,0.
γ-амилаза
γ-амилаза разцепва α (1–6) гликозидни връзки, както и последната α-1,4 гликозидна връзка в нередуциращия край на амилозата и амилопектина, което води до образуването на глюкоза. γ-амилазата има най-киселинно оптимално рН от всички амилази, тъй като е най-активна около pH 3.
Употреба
Ферментация
α- и β-амилазите са важни в пивоварството и алкохолната промишленост, приготвен от захар, получена от скорбяла. По време на ферментация маята поглъща захари и отделя етанол. При бирата и някои други алкохолни напитки, захарите, присъстващи в началото на ферментацията, са произведени чрез смилане на зърна или други източници на скорбяла (например картофи).
При традиционното пивоварство малцовият ечемик се смесва с гореща вода, за да се създаде каша, която се поддържа на дадена температура, за да може амилазите в малцовите зърна да превърнат ечемичната скорбяла в захари.
Различните температури оптимизират активността или на алфа, или на бета амилазата, което води до различни видове смес от ферментирали и неферментирали захари.
Изборът на температура на кашата и съотношението между ечемик и вода, може да промени съдържанието на алкохол, усещането в устата, вкуса и аромата на крайния продукт.
В някои от старите методи за производство на алкохолни напитки процесът започвал с дъвченето на зърната, за да започнат да се разграждат от слюнката.
Тази практика вече не се използва широко.
Брашно
Амилазите се използват при производството на хляб, за да опростят сложните захари в прости. След това дрождите се хранят с тези прости захари и ги превръщат в отпадъчни продукти (етанол и въглероден диоксид). Това придава аромат и кара хлябът да подпухва.
Амилазата се намира естествено в клетките на дрождите, но е необходимо време да произведат достатъчно ензими, за да разградят значителни количества нишесте в хляба.
Съвременните техники за приготвяне на хляб включват амилазите (често под формата на малцов ечемик), като по този начин правят процеса по-бърз и практичен за търговски цели.
Други употреби
Бацилиарната амилаза се използва и в :
препарати за дрехи и съдомиялни машини за разтваряне на нишестета от тъкани и съдове;
молекулярна биология (индикатор за антибиотична резистентност)
медицинско приложение (приложение за разместване на панкреатични ензими)
Заболявания
Амилазата в кръвния серум може да бъде измерена за медицинската диагностика. По-висока от нормалната концентрация може да отразява едно от следните състояния: остро възпаление на панкреаса, перфорирана язва, усукване на киста на яйчника, илеус, мезентериална исхемия, макроамиласемия и паротит.
Амилазата може да се измерва и в други телесни течности, включително урина и перитонеална течнос
Интересни факти за амилазата
Изследване от януари 2007 г., от Университета във Вашингтон в Сейнт Луис, предполага, че тестовете за слюнка на ензима могат да се използват за индикация на недостиг на сън.
Според проведеното изследване, хората с малък брой копия от гена на амилазата в слюнката и/или в кръвта, са 10 пъти по-застрашени от затлъстяване. При недостиг на ензими, можете винаги да се доверите на ЕнзиМил. Научете повече: https://botanic.cc/products/enzymill/
Хората, които имат проблеми с усвояването на мазнините, обичайно завишават приема на въглехидрати, за да покрият енергийните си нужди. Ако обаче прекалят, се получава амилазна недостатъчност.
Гликогенът се съдържа в черния дроб и мускулите. Чернодробния гликоген служи за поддържане на хомеостазата на кръвта. Когато нуждите от енергия и обмяна на веществата в клетките и организма се повишат, например при физическа работа, започва разграждането на гликогена и освобождаването на глюкоза, за да може тялото да изпълни задачата си. Скорбялата, от своя страна, е най-често срещаната форма на въглехидрати в храната ни.
Полезни съвети
Препоръчително е да консумираме храни, съдържащи нишесте всеки ден като част от здравословното и балансирано хранене. Твърди се, че 30% от храната ни трябва да се състои от въглехидратни храни. Т.е. амилазата се грижи за храните, които доставят енергия на тялото ни.
Дългото дъвкане
Често някои хора с наднормено тегло не сдъвкват добре храната. По тази причина те поглъщат храната си по-бързо, и преди центърът на засищане да успее да изпрати сигнал, те вече са преяли. По-дългото дъвкане води до по-бързо усещане за ситост. По този начин не се налага да полагате допълнителни усилия да намалявате количеството на поглъщаната храна, вие съвсем естествено изпитвате желание да ядете по-малко.
Заключение
Ензимът амилаза служи за обработка на сложни въглехидрати, като скорбяла. Той се секретира от слюнката и панкреаса и разцепва дългите полизахариди на прости захариди, които да могат да се използват за енергия от тялото.
Хората добиват способността да произвеждат амилаза в слюнката след промяната в диетата си, когато успяват да доместикират растения и животни.
Разлничите видове амилаза разцепват полизахаридните вериги по различен начин, като амилазата има широко приложение в пивоварството и пекарството.
За да научите повече за храната и здравето си, можете да прочетете нашата безплатна книжка от посочения линк: https://botanic.cc/products/enzymill/moiata-hrana-moeto-zdrave/
При проблеми с храносмилането можете да си закупите ЕнзиМил от аптеките или онлайн.
Научи повече за Enzy-Mill!
